Blockade der ClpXP‐vermittelten Proteolyse mit maßgeschneiderten Peptid‐Phenylestern durch den ungewöhnlichen Zerfall in eine Heptamer‐Hexamer‐Anordnung-Reference-Cited by-同舟云学术

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Blockade der ClpXP‐vermittelten Proteolyse mit maßgeschneiderten Peptid‐Phenylestern durch den ungewöhnlichen Zerfall in eine Heptamer‐Hexamer‐Anordnung

Published:2019-04-16 Issue:21 Volume:131 Page:7201-7206
ISSN:0044-8249
Container-title:Angewandte Chemie
language:en
Short-container-title:Angew. Chem.

Author:

Lakemeyer Markus¹^ORCID,Bertosin Eva²,Möller Friederike³,Balogh Dóra¹^ORCID,Strasser Ralf³,Dietz Hendrik²,Sieber Stephan A.¹^ORCID

Affiliation:

1. Center for Integrated Protein Science (CIPS^M) amDepartment ChemieTechnische Universität München Lichtenbergstraße 4 85747 Garching Deutschland

2. Physik Department und Institute for Advanced StudyTechnische Universität München Am Coulombwall 4a 85748 Garching Deutschland

3. Dynamic Biosensors GmbH Lochhamerstraße 15 82152 Planegg Deutschland

Funder

Deutsche Forschungsgemeinschaft

Studienstiftung des Deutschen Volkes

Publisher

Wiley

Subject

General Medicine

Link

https://onlinelibrary.wiley.com/doi/pdf/10.1002/ange.201901056

Reference27 articles.

1. Clp chaperones and proteases are central in stress survival, virulence and antibiotic resistance of Staphylococcus aureus

2. ClpXP, an ATP-powered unfolding and protein-degradation machine

3. The Role of ClpP Protease in Bacterial Pathogenesis and Human Diseases

4. α-Amino Diphenyl Phosphonates as Novel Inhibitors of Escherichia coli ClpP Protease

5. Suppression of Staphylococcus aureus virulence by a small-molecule compound

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