Oligomerization of Membrane-Bound Diphtheria Toxin (CRM197) Facilitates a Transition to the Open Form and Deep Insertion

Author:

Kent M.S.,Yim H.,Murton J.K.,Satija S.,Majewski J.,Kuzmenko I.

Publisher

Elsevier BV

Subject

Biophysics

Reference45 articles.

1. Structure and function of diphtheria toxin: from pathology to engineering;Chenal;J. Toxicol. Toxin Rev.,2002

2. Understanding the mode of action of diphtheria toxin: a perspective on progress during the 20th century;Collier;Toxicon,2001

3. Membrane traffic exploited by protein toxins;Sandvig;Annu. Rev. Cell Dev. Biol.,2002

4. Entry of ADP-ribosylating toxins into cells;Madshus;Curr. Top. Microbiol. Immunol.,1992

5. Diphtheria toxin;Pappenheimer;Annu. Rev. Biochem.,1977

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