1. Über asymmetrische Phosphorsäureester-Hydrolyse durch Enzyme, II. Die Stereoselektivität der „sauren“ Phosphatase bei der Spaltung von racemischer Phosphomandelsäure. Ein Beitrag zum Mechanismus des optischen Auswählens von Enzymen
2. Die Beobachtung, daß einerseits ausgesprochene Lyoanteile der Phosphatasen (wäßrige Auszüge aus Kartoffeln, Spinat und Karotten) das ausgeprägteste optisch selektive Verhalten zeigen und andererseits das an das Protoplasma gebundene Enzym (Rückstand der Aspergillusauszüge) die geringste Selektivität zeigt, legt die Vermutung nahe, daß das optische Auswählen auch noch abhängig von Lyo- bzw. Desmozustand des Enzyms ist ( in: und , Die Methoden der Fermentforschung, Leipzig 1941, New York 1945, S. 1410;
3. Die Methoden der Fermentforschung S. 1664;
4. und , Die Methoden der Fermentforschung S. 1623 und 1639);