Hot-Spot-Regionen der Aβ-IAPP-Wechselwirkungsdomänen als hochaffine Bindungsstellen bei Kreuz- und Selbstassoziation
Author:
Publisher
Wiley
Subject
General Medicine
Link
http://onlinelibrary.wiley.com/wol1/doi/10.1002/ange.200904902/fullpdf
Reference38 articles.
1. Protein Misfolding, Functional Amyloid, and Human Disease
2. Aspects on human amyloid forms and their fibril polypeptides
3. Ein IAPP-Mimetikum blockiert die zytotoxische Aggregation von Aβ – die Kreuzunterdrückung der Amyloidtoxizität von Aβ und IAPP deutet auf einen molekularen Zusammenhang zwischen Alzheimer-Krankheit und Typ-II-Diabetes hin
4. IAPP Mimic Blocks Aβ Cytotoxic Self-Assembly: Cross-Suppression of Amyloid Toxicity of Aβ and IAPP Suggests a Molecular Link between Alzheimer's Disease and Type II Diabetes
5. Amyloid-Kreuzwechselwirkung zur Inhibierung der Proteinaggregation, nicht aber der Proteinfunktion: Inhibierung der Insulinaggregation im nanomolaren Bereich durch ein IAPP-Mimetikum
Cited by 23 articles. 订阅此论文施引文献 订阅此论文施引文献，注册后可以免费订阅5篇论文的施引文献，订阅后可以查看论文全部施引文献
1. Cucurbit[7]uril Inhibits Islet Amyloid Polypeptide Aggregation by Targeting N Terminus Hot Segments and Attenuates Cytotoxicity;Chemistry – A European Journal;2022-05-31
2. Interfacial Interactions within Amyloid Protein Corona Based on 2D MoS 2 Nanosheets;ChemBioChem;2021-11-10
3. Helical γ‐Peptide Foldamers as Dual Inhibitors of Amyloid‐β Peptide and Islet Amyloid Polypeptide Oligomerization and Fibrillization;Chemistry – A European Journal;2020-10-07
4. New Human Islet Amyloid Polypeptide Fragments Susceptible to Aggregation;Chemistry & Biodiversity;2020-09
5. Structural Insight into IAPP‐Derived Amyloid Inhibitors and Their Mechanism of Action;Angewandte Chemie International Edition;2020-01-28
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