Solvent and Temperature Effects on Crambin, a Hydrophobic Protein, as Investigated by Proton Magnetic Resonance

Author:

MARCO Antonio,LECOMTE Juliette T. J.,LLINAS Miguel

Publisher

Wiley

Subject

Biochemistry

Reference27 articles.

1. Proton magnetic resonance study of Crambin, a hyperstable hydrophobic protein, at 250 and 600 MHz

2. A crystalline polypeptide from the seed of Crambe abyssinica

3. 3. CRC Handbook of Chemistry and Physics (1975 ) (R. C. Weast ) 60th edn , sec. F, p.53 , The Chemical Rubber Co., Cleaveland.

4. 4. Lange's Handbook of Chemistry (1979 ) (J. A. Dean ) 12th edn , sec. 10, p.108 , McGraw-Hill, New York.

5. Highly ordered crystals of the plant seed protein crambin

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