α-Chymotrypsin: Effects of bicyclic substrate geometry and hydrophobicity on reactivity
Author:
Publisher
Elsevier BV
Subject
Molecular Biology,Biochemistry,Biophysics
Reference27 articles.
1. 2-Naphthoic Acid Derivatives as Models for the Isocarbostyril Substrates of α-Chymotrypsin (CHT)
2. On the Active Site of α-Chymotrypsin
3. .alpha.-Chymotrypsin. Use of substrates of restricted geometry to define the reactive conformation of methyl N-acetyl-L-phenylalaninate
4. .alpha.-Chymotrypsin and rigid substrates. Reactivity of some p-nitrophenyl 1,2,3,4-tetrahydro-2-naphthoates and indan-2-carboxylates
5. The Conformation of Substrates during Hydrolysis at the Active Site of Chymotrypsin
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