Participation of cysteine 30 residue in the folding process of ovalbumin evaluated in a refolding experiment using cysteine mutants

Author:

Ishimaru Takayuki,Ito Kazunari,Tanaka Miho,Matsudomi Naotoshi

Publisher

Elsevier BV

Subject

Cell Biology,Molecular Biology,Biochemistry,Biophysics

Reference21 articles.

1. The complete amino-acid sequence of hen ovalbumin;Nisbet;Eur. J. Biochem.,1981

2. Crystal structure of uncleaved ovalbumin at 1.95Å resolution;Stein;J. Mol. Biol.,1991

3. The folding of ovalbumin. Renaturation in vitro versus biosynthesis in vitro;Klausner;Biochem. J.,1983

4. Denatured state of ovalbumin in high concentrations of urea as evaluated by disulfide rearrangement analysis;Tatsumi;J. Biol. Chem.,1994

5. Refolding of urea-denatured ovalbumin that comprises non-native disulfide isomers;Onda;J. Biochem.,1997

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