Author:
Valencia Eduvan,Olarte Wilson,Galvis Mauricio,Sastoque Fernanda
Abstract
Tanto la enzima NDM-1, como sus variantes reportadas, presentan multiresistencia a distintos antibióticos para el tratamiento de patologías de tipo infeccioso. El presente trabajo muestra una revisión del mecanismo hidrolítico que sigue la enzima, un análisis bioinformático de la NDM-1 a NDM-16, algunas características genéticas, mutaciones y estudio del sitio activo. Se encontró que las 16 variantes presentan 14 mutaciones, utilizando como plantilla, la secuencia aminoacídica de NDM-1; además se establece la posibilidad de tomar estructuras de medicamentos como D-captopril para diseñar prototipos de mayor actividad y biodisponibilidad, así como baja toxicidad.
Publisher
Universidad Nacional de Colombia
Subject
Computational Theory and Mathematics,Molecular Biology,Biophysics
Reference55 articles.
1. Abarca, G., & Herrera, M. L. (2001). Betalactamasas: su importancia en la clínica y su detección en el laboratorio. Revista Médica del Hospital Nacional de Niños Dr. Carlos Sáenz Herrera, 36, 77-104.
2. Abhinav, K., & Jaiswal, A. (2013). NDM-1-New Delhi Metallo beta Lactamase: A Review. Angewandten Biologie Forschung, 1, 1.
3. Ackerman, S. H., & Gatti, D. L. (2013). Biapenem inactivation by B2 metallo β-lactamases: energy landscape of the hydrolysis reaction. PloS one, 8, e55136.
4. Alcaide, B., de Murga, R. M., Pardo, C., & Rodríguez-Ranera, C. (2004). Access to enantiopure polycyclic β-lactams by Diels–Alder reaction of novel inner-outer-ring 2-(silyloxy) dienes with a carbacepham skeleton. Tetrahedron letters, 45, 7255-7259.
5. Ali, A., Kumar, R., Iquebal, M. A., Jaiswal, S., Kumar, D. & Khan, A. U. (2019). Role of conserved residues in catalytic activity of NDM-1: an approach of site directed mutagenesis and molecular dynamics.