Über die Struktur des Tabakmosaikvirus

Author:

Schramm Gerhard1,Zillig Wolfram1

Affiliation:

1. Aus dem Max-Planck-Institut für Virusforschung, Tübingen

Abstract

Das aus TMV hergestellte nucleinsäure-freie A-Protein (Mol.-Gew. 90 000) läßt sich durch ρH-Verschiebung zu stäbchen-förmigen Teilchen aggregieren, deren äußere Dimensionen dem TMV sehr ähnlich sind. Bei, der Aggregation werden bestimmte Zwischenstufen durchlaufen. 3 Moleküle des A-Proteins treten zu Partikeln mit dem Mol.-Gew. 260 000 zusammen; 3 Partikel dieses Mol.-Gew. bilden Scheiben, die ein zentrales Loch besitzen. Der Durchmesser der Scheiben ist 150 Å, die Dicke 50-100 A, das Mol.-Gew. etwa 900 000. Die Scheiben lagern sich zu Stäbchen aufeinander, deren Länge vom pH-Wert des Mediums abhängt. Das A-Protein stimmt in seinen chemischen, physikalischen und serologischen Eigenschaften mit dem X-Protein überein, das aus kranken Pflanzen als natürlicher Begleitstoff des TMV isoliert wurde.

Publisher

Walter de Gruyter GmbH

Subject

General Chemistry

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1. X-Ray Diffraction Studies of the Structure and Morphology of Tobacco Mosaic Virus;Ciba Foundation Symposium - The Nature of Viruses;2008-05-27

2. Structure and Substructure of Viruses as Seen Under the Electron Microscope;Ciba Foundation Symposium - The Nature of Viruses;2008-05-27

3. Virus reconstitution and the proof of the existence of genomic RNA;Philosophical Transactions of the Royal Society of London. Series B: Biological Sciences;1999-03-29

4. Self–assembly of tobacco mosaic virus: the role of an intermediate aggregate in generating both specificity and speed;Philosophical Transactions of the Royal Society of London. Series B: Biological Sciences;1999-03-29

5. Milestones in research on tobacco mosaic virus;Philosophical Transactions of the Royal Society of London. Series B: Biological Sciences;1999-03-29

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