Über gelöstes lamellares Strukturproteid aus Chloroplasten von Antirrhinum majus

Abstract

Chloroplasten von Antirrhinum majus Sippe 50 wurden mit wasserfreier Ameisensäure behandelt. Sie lösten sich dabei unter Formylierung von Proteinen, Kohlenhydraten und Lipiden vollständig auf. Durch fraktionierte Fällung mit organischen Lösungsmitteln ließ sich das lamellare Strukturproteid von Kohlenhydraten und Lipiden befreien. Das bei pH 8—9 entformylierte Proteid ist in Puffern von pH-Werten unter 4 und über 6 löslich. An Sephadex- und Agargelsäulen findet keine Auftrennung in verschiedene Fraktionen statt. Es verhält sich elektrophoretisch einheitlich und sedimentiert ohne Begleitkomponenten mit einer Sedimentationskonstanten von 5,9 s. Aus den Sedimentations- und Diffusionsmessungen ergab sich im Mittel ein Teilchengewicht von 165 000. Die Aminosäure-Zusammensetzung entspricht weitgehend derjenigen des ungelösten lamellaren Strukturproteids der Chloroplasten, wobei jedoch Abweichungen bei einzelnen Aminosäuren bestehen.