Untersuchung des gelösten Tabakmosaikvirus-Proteins mittels der Röntgen-Kleinwinkelstreuung unter Verwendung der Absolutintensität

Abstract

Das Verhalten von TMV-Proteinmolekülen in verschiedenen Lösungsmitteln wurde untersucht. In Essigsäure liegen partiell denaturierte Monomere vom Mol.-Gew. 17 300 vor. In 0,01-n. NaOH bilden sich aus mehreren Monomeren stäbchenförmige Aggregate. In 36-proz. Harnstofflösung wird das TMV-Protein völlig denaturiert. Im Grenzfall unendlicher Verdünnung findet man isotrope monomere Fadenknäuel. Bei höherer Proteinkonzentration lagern sich diese in komplizierter Weise zu Aggregaten zusammen, die bei 2% Proteingehalt bereits aus durchschnittlich fünf Monomeren bestehen.