Die Abhängigkeit der Adenosintriphosphatspaltung durch Aktomyosinflocken von der Adenosintriphosphatkonzentration und die Kinetik des Spaltungsversuches

Abstract

1. Wird in der Anordnung nach Michaelis und Menten die Abhängigkeit der Adenosintriphosphatspaltung (ATP-Spaltung) durch Aktomyosin von der ATP-Konzentration gemessen, so erweist sich die Spaltung für das Konzentrationsintervall von 2·10—4-m. bis etwa 5·10—3-m. ATP als konzentrationsunabhängig. Dies spricht für eine hohe Affinität zwischen Aktomyosin und ATP. 2. Dagegen ist die Kinetik der Spaltung von ~ 10—3-m. ATP im Einzelversuch nicht eine Kinetik nullter Ordnung, sondern annähernd eine Kinetik erster Ordnung. Dies spricht für eine verhältnismäßig niedrige Affinität zwischen Aktomyosin und ATP. 3. Die Abnahme der Spaltungsgeschwindigkeit im kinetischen Versuch kann nicht auf Hemmung durch Spaltprodukte oder Fermentdenaturierung bezogen werden. 4. Die Kinetik erster Ordnung wird in eine Kinetik nullter Ordnung verwandelt, wenn die Superpräcipitation der Aktomyosinflocken durch tiefe Temperatur unterdrückt wird. 5. Die Unabhängigkeit der Spaltungsgeschwindigkeit von der ATP-Konzentration weicht einer Abhängigkeit von der ATP-Konzentration, wenn die Messungen mit vorher superpräcipitiertem Aktomyosin vorgenommen werden. 6. Kleine Affinität wird also für kinetische Versuche wie für Versuche nach Michaelis und Menten dann vorgetäuscht, wenn durch vorhergegangene Superpräcipitation eine Teilchenvergrößerung über die Warburgsche Grenzschichtdicke hinaus bewirkt wird.