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1. Aus dem Physiologischen Institut der Universität Tübingen
Abstract
1. Der Einfluß der [Ca++], [Mg++] und der [ATP] auf die ATPase-Aktivität von Aktomyosinsol und L-Myosin ist quantitativ gleich.
2. Der Einfluß dieser drei Variabeln auf die ATPase-Aktivität eines Aktomyosingels, dessen Ionenstärke ≦ 0,1 μ ist, ist andersartig.
3. Falls die [Mg++], [Ca++] und [ATP] genügend klein (< 10—3-m.) gehalten werden und die Temperatur 20°C nicht unterschreitet, ist die Spaltungsrate des Aktomyosingels im Durchschnitt etwa 5-mal so groß wie die des Sols oder des L-Myosins. Dies gilt für natürliches Aktomyosin.
4. In künstlichem Aktomyosin steigt die Spaltungsrate mit dem Aktinzusatz bis zu dem höchsten untersuchten Verhältnis von 2 Aktin zu 3 L-Myosin.
5. Das Aktomyosingel wird unter den angegebenen Bedingungen (Ziffer 3) durch Mg++ aktiviert bis zu einer Konzentration von 3 · 10—4-m., dann nimmt der Umsatz wieder ab. Im Optimum beträgt die Aktivierung 50—80%, während Sol und L-Myosin mit steigender [Mg++] langsam und linear gehemmt werden.
6. Ca++ aktivieren L-Myosin und Aktomyosinsol 3-mal so stark wie Aktomyosingel.
7. Erhöhung der [ATP] hemmt die Aktivität von Aktomyosinsol und L-Myosin mit steigender Konzentration schwach und linear. Die Aktivität des Aktomyosingels niedriger Ionenstärke und niedriger [Mg++] ist von der [ATP] unabhängig.
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