Affiliation:
1. Aus dem Eduard-Zintl-Institut der Technischen Hochschule Darmstadt und dem Max-Planck-Institut für Eiweiß- und Lederforschung München
Abstract
An Kollagen mit systematisch veränderten Seitenketten wird gezeigt, daß der fester gebundene Anteil der Phosphorwolframsäure (480 mg PWS/g Kollagen) durch die Argininreste und der lockerer gebundene, auswaschbare Anteil (400 mg PWS/g Kollagen) durch die Lysin- und Oxylysinreste des Kollagens gebunden werden. Ein Phosphorwolframation reagiert dabei stöchiometrisch mit 3 Aminosäureresten.
Nur der fester gebundene Anteil ist für die Ausbildung der hochunterteilten Querstreifung verantwortlich.
Die Veränderung der Massendicke durch das „Anfärben“ ist bei der Ausbildung der Querstreifung nicht so wesentlich, da auch chromgegerbte Fibrillen trotz 10-fach geringerer Masseeinlagerung als bei der PWS-„Anfärbung” eine hochunterteilte Querstreifung zeigen.
Die wesentliche Wirkung der Phosphorwolframsäure beruht auf einem „in Register bringen“ der Polypeptidspiralen, auf einem Fixieren oder auch Verbessern des in der Fibrille schon vorliegenden Ordnungszustandes
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