Zur Biochemie der Zonulafaser des Rinderauges

Abstract

Die Zonulafaser des Rinderauges besteht zu über 90% aus einem in verdünnten Säuren und Laugen unlöslichen Faserprotein und enthält ca. 5% Kohlenhydrate. Chemische Eigenschaften und Aminosäureanalysen des Proteins schließen eine Verwandtschaft zum Kollagen, Elastin oder Retikulin aus, ergeben jedoch eine gewisse Analogie zu den Gliafasern des Zentralnervensystems. Als Kohlenhydrate wurden vorwiegend sialinsäurehaltige Glykoproteine und in geringer Konzentration die sauren Glykosaminoglykane Hyaluronat und Chondroitin-6-sulfat identifiziert. Das acetontrokkene Zonulafaserprotein wird durch Trypsin abgebaut, Vorbehandlung mit Testeshyaluronidase erhöht die Spaltungsrate nicht. Nach histochemischen Untersuchungen sind die Kohlenhydrate in der Hüllsubstanz der Zonulafasern lokalisiert. Der im Gegensatz zu erwachsenen Tieren stark positive Ausfall der Kohlenhydrat-Reaktionen im Embryonalstadium weist auf eine altersabhängige Abnahme des Kohlenhydratgehaltes hin.