Über die Spaltung des Tabakmosaikvirus und die Wiedervereinigung der Spaltstücke zu höhermolekularen Proteinen

Abstract

Die Spaltprodukte des Tabakmosaikvirus lassen sich wieder zu höhermolekularen Proteinen vereinigen. Mit steigender H-Ionen-Konzentration ändert sich sprunghaft die Größe der Aggregate. Es wurden Versuche mit den verschiedenen Spaltproteinen angestellt. Aus dem kleinsten nucleinsäurefreien Bruchstück (Mol.-Gew. 120 000) entsteht zunächst ein sehr einheitliches Polymerisat mit dem dreifachen Molekulargewicht durch lineare Anlagerung. Bei höherer H-Ionen-Konzentration entstehen vier weitere Polymerisationsstufen, z. Tl. nebeneinander, die nicht sehr einheitlich sind. Das bei pH 6,5 auftretende Aggregat ist in der Größe und Gestalt dem ursprünglichen Virus sehr ähnlich. Mit dem nucleinsäurehaltigen Bruchstück vom Molekulargewicht 360 000 werden die gleichen Aggregationsstufen erhalten. Das Spaltprotein vom Mol.-Gew. 7 000 000 aggregiert zunächst einheitlich zu Doppelmolekülen, aus denen wieder höhere Polymerisate gebildet werden können, die nicht einheitlich sind. Es gelingt nicht, durch die Wiedervereinigung der Bruchstücke die Aktivität des ursprünglichen Virus wiederherzustellen. Die Frage nach der Ursache der hier vorliegenden auswählenden Polymerisation wird erörtert und die Bedeutung der Versuche für die biologische Entstehung des Virus diskutiert.