1. Auch Abderhalden (H. 151, 151; 1926) erkennt die Ergebnisse von Waldschmidt-Leitz als beweisend an, „dass Erepsin alle von ihm untersuchten Dipeptide spaltet, wogegen keines davon von dem tryptischen Ferment angegriffen wird”. Auch ein Tripeptid wurde von letzterem nicht hydrolysiert. Ferner konnte gezeigt werden, dass weder Pepton, das der peptischen Verdauung entstammt, noch Protamin, noch Histon, noch irgend ein anderes Protein durch Erepsin gespalten wird. Alle genannten Produkte werden dagegen von Trypsin hydrolysiert. Es steht somit einwandfrei fest, dass Erepsin und Trypsin zwei ganz verschiedene Feimentkomplexe darstellen. Sie sind auf bestimmte Substrate eingestellt.” Immerhin scheint Abderhalden insofern von der Auffassung von Waldschmidt-Leitz abzugehen, als er die Spaltung hoher Polypeptide durch Erepsin für nachgewiesen bzw. möglich hält. Er schreibt in der gleichen Mitteilung: „Einfügen möchte ich noch, dass auch aus einer grossen Anzahl von Aminosäuren aufgebaute Polypeptide von Erepsin gespalten werden. Das von Fodor (Abderhalden und Fodor, Chem. Ber. 49, 561; 1916) und mir dargestellte, 19 Aminosäuren enthaltende Polypeptid wird auch zerlegt...”
2. Siehe z.B. U. Lombroso und A Lattes, Arch. di Fisiol. 10, 462; 1910. — Arch. di Farm. 13, 186.
3. A Euler und A Josephson: H. 157, 122; 1926.
4. A Fischer, Chem. Ber. 36, 2982; 1903.
5. A Curtius, Chem. Ber. 16, 753; 1883.–37, 1284; 1904.