1. Für andere Gruppen organischer Verbindungen sind solche Rechnungen längst ausgeführt. Z. B. hat E. Cayley die Isomerie der Paraffine behandelt in der Abhandlung „Über die analytischen Figuren, die in der Mathematik Bäume genannt werden, und ihre Anwendung auf die Theorie chemischer Verbindungen” (Berichte d. D. Chem. Gesellsch. 8, 1056 [1875]). Ferner hat H. Kauf mann unter dem Titel „Isomeriezahlen beim Naphthalin” aus schon bekannten Werten eine allgemeine mathematische Formel abgeleitet (Berichte d. D. Chem. Gesellsch. 33, 2131 [1900]).
2. Das Ornithin ist in der Tabelle mit einem * bezeichnet, weil es zweifelhaft erscheint, daß es einen selbständigen Bestandteil der Proteine bildet; denn es kann bei der Hydrolyse sekundär aus Arginin entstehen. Aber für die Synthese der Polypeptide ist es sicherlich ein wertvolles Material. Die α-Aminobuttersäure habe ich nicht aufgenommen, weil alle älteren Angaben über ihre Bildung bei der Hydrolyse der Proteine bei der Nachprüfung mit den heutigen Methoden sich als unzureichend erwiesen haben. Ich muß aber zufügen, daß sie neuerdings von B. Abderhalden bei der enzymatischen Spaltung des Lupinensamen-Eiweißes wieder isoliert und sicher identifiziert wurde (Abderhalden, Lehrbucn d. physiol. Chem., 3. Aufl., S. 316). Auch die von Abderhalden und mir beschriebene sogenannte Diamino-Tri-oxydodecansäure ist weggelassen, weil nicht allein ihre Struktur, sondern auch ihre Individualität als selbständige Aminosäure zweifelhaft geworden ist. (Vergl. S. 186, Anm.) Dasselbe gilt für die komplizierten Säuren, die Skraup und andere bei der Hydrolyse des Kaseins und sonstiger Proteine erhalten haben wollen.
3. Berichte d. D. Chem. Gesellsch. 40, 1754 [1907]. (S. 377.)
4. Ebenda 49, 561 [1916].
5. Berichte d. D. Chem. Gesellsch. 39, 568 [1906]. (Proteine I, S. 41.)